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sábado, 10 de mayo de 2008

autor: Miguel Vicente

La versión en inglés de este artículo se ha publicado en  Small things considered "The Microbe Blog"

Recuerdo un ejemplo de un libro de texto, de Gramática creo, que hace medio siglo estudié en el colegio, era así:

Un sevillano contaba/ a un patán que oyendo estaba/ las grandezas que encerraba/ la Iglesia del Vaticano:/ Mira tú si habrá extensión/ que el que oyendo misa esté/ en la iglesia, al cura ve/ del tamaño de un piñón./ -¿Y hay altares?/ -Más de mil; el mayor es colosal,/ baste decir que el misal/ lo mudan en ferrocarril.



El baldaquino de Bernini en la basílica de San Pedro del Vaticano. Las columnas salomónicas, y su decoración espiral, recuerdan las espirales que forman diversas proteínas que intervienen en la división de las bacterias. Foto: Thiago,

También en las bacterias, que por su minúsculo tamaño están en el otro extremo, hay proteínas que viajan por raíles de lípidos. Son las encargadas de dar precisión a la división celular y de mantener la forma de tubo de las bacterias bacilares.


Compleja simplicidad
Si las bacterias no hubieran optimizado los procesos que utilizan para crecer y multiplicarse muy posiblemente no hubieran logrado pervivir y colonizar la mayoría de los ambientes del planeta Tierra. Los textos de Biología con los que estudiábamos en el siglo 20 despachaban la descripción de cómo se dividen las bacterias con un sola frase “por fisión binaria simple”. Nada más lejos de la realidad que la cosa sea “simple”, hoy en día sabemos que, en Escherichia coli, solo para que se forme el tabique que separará a las dos hijas resultantes de la división se necesitan más de una docena de proteínas  que se ensamblan siguiendo una secuencia compleja y en la que basta con que falle una de las etapas para que se produzca una catástrofe que impide el ensamblaje de las demás, y por consiguiente que fracase la división. Y es más, antes de que se inicie el ensamblaje de esta maquinaria es preciso que la primera proteína que lo inicia, llamada FtsZ, encuentre la forma de colocarse en el centro exacto de la célula. Esto asegura que el citoplasma y el ADN de la madre, convenientemente duplicados, se repartan por un igual entre las dos hijas.

En busca del centro
Hay al menos dos procedimientos  que aseguran la colocación de FtsZ en el centro de la célula, uno de ellos es que FtsZ no funciona en las zonas ocupadas por el cromosoma, que en las bacterias forma una estructura llamada nucleoide. Es un fenómeno al que Conrad Woldringh, un profesor de Amsterdam, bautizó como “oclusión por el nucleoide”. El otro, independiente del nucleoide, funciona estableciendo un gradiente en la concentración de otro inhibidor de FtsZ llamado MinC. El estudio de este mecanismo fue impulsado por Lawrence Rothfield, un profesor de Connecticut.

Repulsión o atracción
A su vez, se han descubierto dos procedimientos por los que se establece el gradiente del inhibidor MinC en distintas bacterias, de forma que su concentración es en cualquier caso mayor en los extremos de la bacteria. MinC está asociada a otra proteína MinD, que se coloca en la membrana citoplásmica. Bacterias como Escherichia coli obligan a la pareja MinCD a abandonar el centro y oscilar de una punta de la célula a la otra mediante otra proteína más, MinE. Por el contrario en otras bacterias, de las que Bacillus subtilis es la mejor estudiada, MinCD son atraídas por otra proteína llamada DivIVA que se pega a los dos extremos pero no al centro.



Dos imágenes de la misma célula de B. subtilis en la que se han teñido las espirales de ípidos de la membrana. Cada imagen se ha tomado a una profundidad diferente. Foto: Mol. Microbiol. 68: 1315–1327.
Red ferroviaria
En cualquier caso ¿cómo se las arreglan estas proteínas para viajar a lo largo de la célula? Ahora investigadores de la Academia de Ciencias de Eslovaquia y de la Universidad de York han encontrado que en la membrana de B. subtilis existen algunos lípidos que forman raíles con forma de espiral a los que se asocia MinD, arrastrando con ella MinC. Para detectarlos han utilizado tintes fluorescentes que se unen con preferencia a un tipo de fosfolípidos, a los que también se une preferentemente MinD.


Las proteínas de división: mercancías distribuídas por la red ferroviaria de B. subtilis a lo largo de la membrana citoplásmica. Imagen: Mol. Microbiol. 68: 1315–1327.
Hay más proteínas que se colocan en espiral en el interior de las bacterias de forma bacilar (las que como E. coli B. subtilis son como un tubo), entre ellas está MreB, cuya ausencia provoca la pérdida de la forma y también  la propia FtsZ y su acompañante FtsA, siendo éstas dos últimas parte de la maquinaria que se ensambla para formar el tabique de división.

REFERENCIA
I. Barák, K. Muchová, A.J. Wilkinson, P.J. O’Toole and N. Pavlendová. 2008. Lipid spirals in Bacillus subtilis and their role in cell division.  Mol. Microbiol. 68: 1315–1327.

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